Неоднократно перенесенная тяжелая инсулиновая гипогликемия у крыс приводила к увеличению активности аминотрансфераз, глутаминазы и глутаматдегидрогеназы в печени, увеличению активности протеаз в тканях, увеличению уровня свободных жирных кислот, мочевины и мочевой кислоты в сыворотке крови. Обнаруженные изменения свидетельствовали об активации глюконеогенеза у животных, подвергнутых гиперинсулинизации. В головном мозге наблюдали уменьшение интенсивности гликолиза и гликогенолиза, активности НАДФ-зависимых дегидрогеназ и существенные изменения активности ферментов нуклеотидного обмена и обмена медиаторных аминокислот. Выявленные изменения были преимущественно связаны с гипогликемией и активацией контринсулярного аппарата и могли иметь существенное значение в патогенезе постгипогликемической энцефалопатии.

Список литературы

1. Балаболкин М.И. Диабетология. М.: Медицина, 2000. 672 с.
2. Меньшиков В.В. Лабораторные методы исследования в клинике. М.: Медицина, 1987. 368 с.
3. Мурти В., Пракаш Г.С., Субраманям К. Активность кислых и нейтральных протеаз в различных отделах головного мозга крыс;
   распределение в глии и нейронах // Нейрохимия. 1985. № 1. С. 52–55.
4. Панин Л.Е., Третьякова Т.А., Русских Г.С., Войцеховская Е.Э. Особенности регуляции ключевых ферментов гликолиза и пентозофосфатного пути в тканях с различной функциональной специализацией // Вопр. мед. химии. 1982. № 2. C. 26–30.
5. Прохорова М.И. Методы биохимических исследований: Липидный и энергетический обмен. Л.: ЛГУ, 1982. 272 с.
6. Телушкин П.К. Интенсивность процессов перекисного окисления липидов, активность НАДФ-зависимых дегидрогеназ и протеаз в мозге крыс при многократном введении инсулина // Пробл. эндокринологии. 1998. № 3. С. 35–38.
7. Телушкин П.К., Ноздрачев А.Д. Гипогликемия и мозг: метаболизм и механизмы повреждения нейронов // Успехи физиол. наук. 1999. № 4. С. 14–27.
8. Телушкин П.К., Ноздрачев А.Д., Потапов П.П. Активность ферментов дезаминирования в мозге крыс в восстановительном периоде после инсулиновой гипогликемии // Проблемы эндокринологии. 2001. № 5. С. 43–45.
9. Тодоров Й. Клинические лабораторные исследования в педиатрии. София: Медицина и физкультура, 1961. 607 c.
10. Adkins A., Basu R., Persson M. et al. Higher insulin concentrations are required to suppress gluconeogenesis than glycogenolysis in nondiabetic humans // Diabetes. 2003. V. 52. P. 2213–2220.
11. Ames III A. CNS energy metabolism as related to function // Brain Res. Rev. 2000. V. 34. P. 42–68.
12. Amiel S.A. Studies in hypoglycaemia in children with insulin-dependent diabetes mellitus // Horm. Res. 1996. V. 45. P. 285–290.
13. Auer R.N. Hypoglycemic brain damage // Stroke. 1986. V. 17. P. 699–708.
14. Bolli G.B., Fanelli C.G. Physiology of glucose counterregulation to hypoglycemia // Endocrinol. Metab. Clin. 1999. V. 28. P. 467–493.
15. Brown A.M. Brain glycogen re-awakened // J. Neurochem. 2004. V. 89. P. 537–552.
16. Charlton M., Nair K.S. Protein metabolism in insulin-dependent diabetes mellitus // J. Nutrition. 1998. V. 128. P. 323–327.
17. Cryer P.E., Davis S.N., Shamoon H. Hypoglycemia in diabetes // Diabetes Care. 2003. V. 26. P. 1902–1912.
18. Edgerton D.S., Cardin S., Pan C. et al. Effects of insulin deficiency or excess on hepatic gluconeogenic flux during glycogenolytic inhibition in the conscious dog // Diabetes. 2002. V. 51. P. 3151–3162.
19. Erecinska M., Nelson D., Silver I.A. Metabolic and energetic properties of isolated nerve ending particles (synaptosomes) // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1277. P. 13–34.
20. Ferre P., Foretz M., Azzout-Marniche D. et al. Sterol-regulatory-element-binding protein 1c mediates insulin action on hepatic gene expression // Biochem. Soc. Trans. 2001. V. 29. P. 547–552.
21. Gastaldelli A., Toschi E., Pettiti M. et al. Effect of physiological hyperinsulinemia on gluconeogenesis in nondiabetic subjects and in type 2 diabetic patients // Diabetes. 2001. V. 50. P. 1807–1812.
22. Gerlach M., Ben-Shachar D., Riederer P., Youdim M.B.H. Altered brain metabolism of iron as a cause of neurodegenerative diseases? // J. Neurochem. 1994. V. 63. P. 793–807.
23. Greene A.E., Todorova M.T., Seyfried T.N. Perspectives on the metabolic management of epilepsy through dietary reduction of glucose and elevation of ketone bodies // J. Neurochem. 2003. V. 86. P. 529–537.
24. Halliwel B. Reactive oxygen species and the central nervous system // J. Neurochem. 1992. V. 59. P. 1609–1623.
25. Honegger P., Braissant O., Henry H. et al. Alteration of amino acid metabolism in neuronal aggregate cultures exposed to hypoglycaemic conditions // J. Neurochem. 2002. V. 81. P. 1141–1151.
26. Horber F.F., Haymond M.W. Human growth hormone prevents the protein catabolic side effects of prednisone in humans // J. Clin. Invest. 1990. V. 86. P. 265–272.
27. Inouye K., Shum K., Chan O. et al. Effects of recurrent hyperinsulinemia with and without hypoglycemia on counterregulation in diabetic rats // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2002. V. 282. P. 1369–1379.
28. Lipton P., Robacker K. Glycolysis and brain function: [K⁺] stimulation of protein synthesis and K⁺ uptake require glycolysis // Fed. Proc. 1983. V. 42. P. 2875–2880.
29. Lipton P. Glycolysis is necessary for normal synaptic transmission in guinea-pig hippocampal slices // Soc. Neurosci. Abstr. 1991.V. 17. P. 1155.
30. Magen A., Koren-Schwartzer N., Chen-Zion M., Beitner R. Effect of insulin-induced hypoglycemia on cytoskeleton-bound and cytosolic phosphofructokinase and the levels of glucose 1,6-bisphosphate in rat brain // Biochem. Mol. Med. 1995. V. 56. P. 94–98.
31. Magistretti P.J., Pellerin L. Cellular mechanisms of brain energy metabolism: Relevance to functional brain imaging and to neurodegenerative disorders // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1996. V. 777. P. 380–387.
32. Marks V., Teale J.D. Hypoglycemia: factitious and felonious // Endocrinol. Metab. Clin. 1999. V. 28. P. 579–601.
33. Nissim I., Brosnan M., Yudkoff M. et al. Studies of hepatic glutamine metabolism in the perfused rat liver with 15N-labeled glutamine // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 28 958–28 965.
34. O'Brien R.M., Streeper R.S., Ayala J.E. et al. Insulin-regulated gene expression // Biochem. Soc. Trans. 2001. V. 29. P. 552–558.
35. Pellerin L., Magistretti P.J. Glutamate uptake into astrocytes stimulates aerobic glycolysis: a mechanism coupling neuronal activity to glucose utilization //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 10 625–10 629.
36. Ros J., Pecinska N., Alessandri B. et al. Lactate reduces glutamate-induced neurotoxicity in rat cortex // J. Neurosci. Res. 2001. V. 66. P. 790–794.
37. Sapolsky R.M. Cellular defenses against excitotoxic insults // J. Neurochem. 2001. V. 76. P. 1601–1611.
38. Staehr P., Hother-Nielsen O., Landau B.R. et al. Effects of free fatty acids per se on glucose production, gluconeogenesis, and glycogenolysis // Diabetes. 2003. V. 52. P. 260–267.
39. Timothy G.R. Obesity. Fat cells // Endocrinol. Metab. Clin. 1996. V.25. P. 847–867.
40. Tombaugh G.C., Sapolsky R.M. Evolving concepts about role of acidosis in ischemic neuropathology // J. Neurochem. 1993. V. 61. P. 793–803.
41. Watford M. Hepatic glutaminase expression: relationship to kidney-type glutaminase and to the urea cycle // FASEB J. 1993. V. 7. P. 1468–1474.
42. Zeevalk G.D., Nicklas W.J. Lactate prevents the alterations in tissue amino acids, decline in ATP, and cell damage due to aglycemia in retina // J. Neurochem. 2000. V. 75. P. 1027–1034.